Aminosäuren und Proteine
Die Aminosäuren
Aminosäuren sind Carbonsäuren mit einer oder mehreren
Aminogruppen. Es gibt ca. 600 verschieden Aminosäuren, von denen aber
nur 20 proteinogen (in den Proteinen vorkommend) sind. Diese sind, mit
Ausnahme von Prolin, das die Carbonsäure eines sekundären Amins ist,
α-Aminosäuren. In der Natur liegen sie fast nur in der L-Form
vor und haben alle den selben Grundaufbau.
R ist die Restgruppen, in dem sich die Aminosäuren unterscheiden. Die
Aminogruppe kann als Base, die Carboxylgruppe als Säure fungieren. So
liegen in natura die α-Aminosäuren in ionisierte Form vor. In Wasser
sind sie deshalb meist gut löslich, hingegen in den meisten unpolaren
Lösungsmitteln schlecht bis nicht löslich. Man kann die Aminosäuren
nach verschiedenen Kriterien unterteilen:
Nach Säuregrad der Seitenkette:
- saure Seitenkette
- basische Seitenkette
- neutrale Seitenkette
Nach Polarität der Seitenkette:
- unpolare Seitenkette
- ungeladene polare Seitenkette
- geladene polare Seitenkette
| Name |
Säuregrad |
Polarität/Ladung |
Drei-Buchstaben-Code |
Ein-Buchstaben-Code |
| Alanin |
neutral |
unpolar |
Ala |
A |
| Arginin |
basisch |
geladene polar |
Arg |
R |
| Asparagin |
neutral |
ungeladene polar |
Asn |
N |
| Asparaginsäure |
sauer |
geladene polar |
Asp |
D |
| Cystein |
neutral |
ungeladene polar |
Cys |
C |
| Glutamin |
neutral |
ungeladene polar |
Gln |
Q |
| Glutaminsäure |
sauer |
geladene polar |
Glu |
E |
| Glycin |
neutral |
unpolar |
Gly |
G |
| Histidin |
basisch |
geladene polar |
His |
H |
| Isoleucin |
neutral |
unpolar |
Ile |
I |
| Leucin |
neutral |
unpolar |
Leu |
L |
| Lysin |
basisch |
geladene polar |
Lys |
K |
| Methionin |
neutral |
unpolar |
Met |
M |
| Phenyalanin |
neutral |
unpolar |
Phe |
F |
| Prolin |
neutral |
unpolar |
Pro |
P |
| Serin |
neutral |
ungeladene polar |
Ser |
S |
| Threonin |
neutral |
ungeladene polar |
Thr |
T |
| Tryptophan |
neutral |
unpolar |
Trp |
W |
| Tyrosin |
neutral |
ungeladene polar |
Tyr |
Y |
| Valin |
neutral |
unpolar |
Val |
V |
Abb.: Aminosäuren mit unpolarer Seitenkette
Abb.: Aminosäuren mit ungeladener polarer Seitenkette
Abb.: Aminosäuren mit geladener Seitenkette
Die Peptidbindung
Die Peptidbindung (auch Amidbindung genannt) entsteht, wenn die
Carboxylgruppe einer Aminosäure unter Wasserabspaltung mit der
Aminogruppe einer anderen Aminosäure reagiert. Das
Reaktionsgleichgewicht liegt auf Seiten der Edukte, so dass der Aufbau
der Peptidbingung unter Energieaufwand von statten gehen muss, die
hydrolytische Spaltung thermodynamisch dagegen freiwillig abläuft.
Die Peptidbindung ist eine starre und planare Struktur, was sich
mit einen partiellen Doppelbindungscharakter begründen
lässt. Wasserstoff und Sauerstoff befinden sich hierbei fast immer in
trans-Stellung.
Die durch Petidbindung entstehenden Peptide besitzen aber freie
Drehbarkeit um die Bindungen zum α-C-Atom.
Peptide und Proteine
Aminosäureketten, die unter 100 Aminosäuren besitzen nennt man
Peptide, wobei man Di-, Tri, Oligo- und Polypeptide unterscheiden
kann. Bei mehr als 100 verknüpfte Aminosäuren sprich man von
Proteinen.
Die Sequenz der Aminosäuren wird die Primärstruktur der Proteine
genannt. Sie besitzen aber zudem noch eine Sekundär-, Tertiär- und
Quarterstruktur.
Einige Funktionen der Proteine:
- Enzyme (Biokatalysatore)
- Speicherfunktion (Energie, Intermediate)
- Transportfunktion
- Koordinierte Bewegung
- Mechanische Stützfunktion
- Immunabwehr
- Übertragung von Nervenimpulsen
- Kontrolle von Zellwachstum und Zelldifferenzierung
- Toxine
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