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Aminosäuren und Proteine

Die Aminosäuren

Aminosäuren sind Carbonsäuren mit einer oder mehreren Aminogruppen. Es gibt ca. 600 verschieden Aminosäuren, von denen aber nur 20 proteinogen (in den Proteinen vorkommend) sind. Diese sind, mit Ausnahme von Prolin, das die Carbonsäure eines sekundären Amins ist, α-Aminosäuren. In der Natur liegen sie fast nur in der L-Form vor und haben alle den selben Grundaufbau.

R ist die Restgruppen, in dem sich die Aminosäuren unterscheiden. Die Aminogruppe kann als Base, die Carboxylgruppe als Säure fungieren. So liegen in natura die α-Aminosäuren in ionisierte Form vor. In Wasser sind sie deshalb meist gut löslich, hingegen in den meisten unpolaren Lösungsmitteln schlecht bis nicht löslich. Man kann die Aminosäuren nach verschiedenen Kriterien unterteilen:

Nach Säuregrad der Seitenkette:
  • saure Seitenkette
  • basische Seitenkette
  • neutrale Seitenkette
Nach Polarität der Seitenkette:
  • unpolare Seitenkette
  • ungeladene polare Seitenkette
  • geladene polare Seitenkette
Name Säuregrad Polarität/Ladung Drei-Buchstaben-Code Ein-Buchstaben-Code
Alanin neutral unpolar Ala A
Arginin basisch geladene polar Arg R
Asparagin neutral ungeladene polar Asn N
Asparaginsäure sauer geladene polar Asp D
Cystein neutral ungeladene polar Cys C
Glutamin neutral ungeladene polar Gln Q
Glutaminsäure sauer geladene polar Glu E
Glycin neutral unpolar Gly G
Histidin basisch geladene polar His H
Isoleucin neutral unpolar Ile I
Leucin neutral unpolar Leu L
Lysin basisch geladene polar Lys K
Methionin neutral unpolar Met M
Phenyalanin neutral unpolar Phe F
Prolin neutral unpolar Pro P
Serin neutral ungeladene polar Ser S
Threonin neutral ungeladene polar Thr T
Tryptophan neutral unpolar Trp W
Tyrosin neutral ungeladene polar Tyr Y
Valin neutral unpolar Val V

Aminosaeuren1.png

Abb.: Aminosäuren mit unpolarer Seitenkette

Aminosaeuren2.png

Abb.: Aminosäuren mit ungeladener polarer Seitenkette

Aminosaeuren3.png

Abb.: Aminosäuren mit geladener Seitenkette

Die Peptidbindung

Die Peptidbindung (auch Amidbindung genannt) entsteht, wenn die Carboxylgruppe einer Aminosäure unter Wasserabspaltung mit der Aminogruppe einer anderen Aminosäure reagiert. Das Reaktionsgleichgewicht liegt auf Seiten der Edukte, so dass der Aufbau der Peptidbingung unter Energieaufwand von statten gehen muss, die hydrolytische Spaltung thermodynamisch dagegen freiwillig abläuft.

Die Peptidbindung ist eine starre und planare Struktur, was sich mit einen partiellen Doppelbindungscharakter begründen lässt. Wasserstoff und Sauerstoff befinden sich hierbei fast immer in trans-Stellung.

Die durch Petidbindung entstehenden Peptide besitzen aber freie Drehbarkeit um die Bindungen zum α-C-Atom.

Peptide und Proteine

Aminosäureketten, die unter 100 Aminosäuren besitzen nennt man Peptide, wobei man Di-, Tri, Oligo- und Polypeptide unterscheiden kann. Bei mehr als 100 verknüpfte Aminosäuren sprich man von Proteinen.

Die Sequenz der Aminosäuren wird die Primärstruktur der Proteine genannt. Sie besitzen aber zudem noch eine Sekundär-, Tertiär- und Quarterstruktur.

Einige Funktionen der Proteine:
  • Enzyme (Biokatalysatore)
  • Speicherfunktion (Energie, Intermediate)
  • Transportfunktion
  • Koordinierte Bewegung
  • Mechanische Stützfunktion
  • Immunabwehr
  • Übertragung von Nervenimpulsen
  • Kontrolle von Zellwachstum und Zelldifferenzierung
  • Toxine

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